English

ФЕРМЕНТЫ

Фермент (энзим) - белок, который увеличивает скорость биохимической реакции (т.е. работает как катализатор). Скорость реакции может возрастать до 1010 раз по сравнению со скоростью той же реакции в отсутствие фермента.

Ферменты высокоспецифичны в том смысле, что каждый из них катализирует только те реакции, в которых участвуют молекулы только какого-нибудь одного или нескольких видов. Ферменты связываются со своими субстратами. У каждого фермента имеется активный центр. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы своих субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются вблизи друг друга. Субстрат, присоединившись к ферменту, изменяется. Фермент может, например, притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это может повышать реакционную способность молекулы.

Все ферменты содержат белковый остов. В некоторых ферментах это единственный компонент структуры. Иногда присутствуют дополнительные небелковые фрагменты, которые могут участвовать или не участвовать в каталитической активности фермента. Ковалентно связанные углеводородные группы часто встречаются в структурах ферментов, но не несут прямой нагрузки в каталитической активности. Они влияют на стабильность и растворимость ферментов. Другие факторы, которые присутствуют в структурах ферментов - это ионы металлов (кофакторы) и низкомолекулярные органические молекулы (коферменты). Они могут присоединяться посредством нековалентных или ковалентных связей и вносят свой вклад как в активность, так и в стабильность ферментов. Потребность в присутствии кофакторов и коферментов возникает в случаях, когда фермент должен эффективно использоваться в непрерывных процессах, в течение которых коферменты и кофакторы могут отделяться от ферментного белкового остова.

Существует классификация ферментов, разработанная номенклатурным комитетом Международного биохимического союза в 1984 году. По типу катализируемой реакции ферменты подразделяют на 6 семейств:

  1. оксидоредуктазы, они катализируют окислительно-восстановительные реакции;
  2. трансферазы, они катализируют перенос атомов или групп атомов между молекулами;
  3. гидролазы, катализирующие реакции гидролиза;
  4. лиазы, участвующие в реакциях элиминации, когда группы атомов отщепляются от субстрата;
  5. изомеразы, катализирующие геометрические и структурные изменения в одной молекуле;
  6. лигазы (синтетазы), катализирущие образование ковалентных связей между двумя молекулами.

Внутри каждого семейства существуют классы, а в классах - подклассы. Каждому ферменту присвоен уникальный EC-номер (EC- Enzyme commission), он состоит из четырех чисел, разделенных точками. Первое число - номер одного из шести семейств. Второе - номер класса. Третье - номер подкласса. Четвертый - уникальный номер фермента в его подклассе.

 
   Дополнительная информация
Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse